Enzymes
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Actin (ACT) est une protéine structurale purifiée à partir de muscle de lapin, ... Lire la suite impliquée dans la conversion de l’énergie chimique en travail mécanique. Elle constitue un composant majeur des myofibrilles musculaires et interagit avec la myosine pour former l’actomyosine. L’actine est utilisée dans les études de dynamique des filaments, d’interactions actine-myosine et d’activité ATPasique. Le produit est fourni sous forme lyophilisée et contrôlé par SDS-PAGE.Nous contacter : info@serlabo.fr
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L’adénosine désaminase (ADA) est une enzyme clé du métabolisme des purines, ... Lire la suite catalysant la désamination de l’adénosine et de la 2’-désoxyadénosine en inosine et 2’-désoxyinosine. Ubiquitaire dans les tissus de mammifères, elle est utilisée dans les études enzymatiques du métabolisme nucléotidique et dans les applications biochimiques nécessitant une conversion contrôlée des nucléosides puriques. La préparation Worthington est chromatographiquement purifiée, dialysée et fournie sous forme lyophilisée.
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L’alcool déshydrogénase (ADHL) est une enzyme oxydoréductase dérivée de levure ... Lire la suite catalysant l’oxydation de l’éthanol et la réduction de l’acétaldéhyde en présence de NAD⁺/NADH. Métalloenzyme contenant quatre atomes de zinc par molécule, elle est fournie sous forme lyophilisée après double cristallisation. Cette préparation est adaptée aux applications en biochimie enzymatique, cinétique enzymatique et études de métabolisme de l’éthanol nécessitant une activité spécifique définie et reproductible.
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L’alcool déshydrogénase de levure est une enzyme oxydoréductase tétramérique ... Lire la suite dépendante du zinc catalysant l’oxydation de l’éthanol en acétaldéhyde ainsi que la réaction inverse en présence de cofacteurs nicotinamidiques. Cette préparation, deux fois cristallisée, est fournie sous forme de suspension stabilisée en sulfate d’ammonium. Elle est adaptée aux applications en biochimie enzymatique, cinétique enzymatique et études de métabolisme des alcools impliquant le NAD/NADH.
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L’alcool déshydrogénase lyophilisée (ADHL) est une enzyme oxydoréductase ... Lire la suite d’origine levurienne (EC 1.1.1.1) contenant quatre atomes de zinc fortement liés par molécule. Elle catalyse l’oxydation de l’éthanol en acétaldéhyde ainsi que la réaction inverse en présence de NAD⁺/NADH. Cette préparation deux fois cristallisée est fournie sous forme de poudre lyophilisée, adaptée aux applications de biochimie enzymatique, d’études cinétiques et de recherche métabolique.
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L’aldolase lyophilisée ALDC est une fructose-1,6-bisphosphate aldolase (EC ... Lire la suite 4.1.2.13) isolée de muscle de lapin. Cette enzyme catalyse la conversion réversible du fructose-1,6-bisphosphate en dihydroxyacétone phosphate et glycéraldéhyde-3-phosphate, étape clé de la glycolyse. Préparée par purification chromatographique et contrôlée par SDS-PAGE, elle est fournie sous forme de poudre lyophilisée contenant 80 % de saccharose, adaptée aux applications biochimiques et aux études enzymatiques en recherche fondamentale.
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L’aldolase est une enzyme clé de la glycolyse catalysant la conversion ... Lire la suite réversible du fructose-1,6-bisphosphate en dihydroxyacétone phosphate et glycéraldéhyde-3-phosphate. Cette préparation est issue de muscle de lapin et fournie sous forme de suspension cristalline en sulfate d’ammonium. Adaptée aux travaux en biochimie enzymatique, métabolisme énergétique et études structurales, elle est stabilisée pour un stockage à 2–8°C.
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La D-Amino Acid Oxidase (DAOFF) est une enzyme flavoprotéique ... Lire la suite chromatographiquement purifiée, isolée de rein porcin. Elle catalyse la désamination oxydative des D-acides aminés en présence d’oxygène moléculaire, générant les α-cétoacides correspondants, de l’ammoniac et du peroxyde d’hydrogène. Fournie sous forme lyophilisée, elle est adaptée aux études enzymatiques, aux analyses métaboliques des D-acides aminés et aux applications biochimiques nécessitant une oxydation spécifique des énantiomères D.
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La L-Amino Acid Oxidase (LAO) est une flavoprotéine oxydoréductase spécifique ... Lire la suite des acides aminés de configuration L. Issue du venin de Crotalus adamanteus, cette enzyme catalyse la désamination oxydative des L-acides aminés en présence d’oxygène moléculaire. Fournie sous forme de solution aqueuse avec conservateur, elle est adaptée aux applications biochimiques impliquant l’analyse enzymatique des acides aminés et les études métaboliques in vitro.
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La Carbonic Anhydrase (EC 4.2.1.1) issue d’érythrocytes bovins est une enzyme ... Lire la suite catalysant l’hydratation réversible du dioxyde de carbone en bicarbonate. Elle est utilisée dans les études de transferts de groupes carboxyle et dans certaines réactions de réduction. Fournie sous forme de poudre lyophilisée dialysée, elle est adaptée aux applications de recherche en biochimie enzymatique, cinétique et caractérisation structurale.
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La Carboxypeptidase B (COBC) est une exopeptidase pancréatique d’origine ... Lire la suite porcine catalysant l’hydrolyse des acides aminés basiques en position C-terminale des polypeptides. Elle clive spécifiquement la lysine, l’arginine et l’ornithine terminales. Fournie sous forme de solution chromatographiquement purifiée, elle est adaptée aux applications de séquençage protéique, de modification post-traductionnelle contrôlée et d’analyses structurales nécessitant une spécificité C-terminale précise.
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La Carboxypeptidase B est une exopeptidase pancréatique d’origine porcine (EC ... Lire la suite 3.4.17.2) catalysant l’hydrolyse des acides aminés basiques en position C-terminale des polypeptides. Elle clive spécifiquement les résidus lysine, arginine et ornithine. Cette enzyme est utilisée en biochimie des protéines pour l’analyse structurale, la modification enzymatique contrôlée des peptides et les études de séquençage. La préparation Worthington est chromatographiquement purifiée et fournie en solution saline.
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