Alcohol Dehydrogenase ADHL

L’alcool déshydrogénase (ADHL) est une enzyme d’origine levure classée EC 1.1.1.1. Il s’agit d’une métalloenzyme contenant quatre atomes de zinc étroitement liés par molécule. Elle catalyse les réactions d’oxydoréduction impliquant l’éthanol et l’acétaldéhyde en présence du cofacteur nicotinamide adénine dinucléotide (NAD⁺/NADH). Le pH optimal dépend du sens réactionnel. Pour l’oxydation de l’éthanol, le pH optimal est compris entre 8,6 et 9,0. Pour la réduction de l’acétaldéhyde, l’optimum est plus proche de 7,0. L’unité enzymatique est définie comme la quantité d’enzyme réduisant une micromole de NAD par minute à 25°C et pH 8,8. Le produit ADHL est fourni sous forme de poudre lyophilisée après double cristallisation. L’activité spécifique nominale est de 300 unités par mg de protéine. Cette préparation est destinée aux applications de recherche en biochimie, enzymologie, études cinétiques et analyses métaboliques impliquant les réactions catalysées par l’alcool déshydrogénase. La stabilité indiquée est de 4 à 5 mois à 2–8°C pour l’enzyme. La forme lyophilisée doit être conservée à -20°C. La manipulation doit être réalisée selon les bonnes pratiques de laboratoire afin de préserver l’activité enzymatique lors de la reconstitution et de l’utilisation expérimentale.