Alcohol Dehydrogenase ADHS

L’alcool déshydrogénase (EC 1.1.1.1) dérivée de levure est une métalloprotéine contenant quatre atomes de zinc étroitement liés par molécule. Elle catalyse l’oxydation réversible des alcools primaires en aldéhydes ou cétones en présence de cofacteurs nicotinamidiques. Le pH optimal dépend du sens de la réaction : il est compris entre 8,6 et 9,0 pour l’oxydation de l’éthanol et proche de 7,0 pour la réduction de l’acétaldéhyde. L’unité enzymatique est définie comme la quantité d’enzyme réduisant une micromole de NAD par minute à 25°C, pH 8,8. Cette définition permet une standardisation des mesures d’activité dans les essais cinétiques. La préparation est deux fois cristallisée et fournie sous forme de suspension dans une solution de sulfate d’ammonium 2,4 M contenant 3 % de pyrophosphate et 0,1 % de glycine. Cette formulation contribue à la stabilisation de l’enzyme durant le stockage. Le produit est stable pendant 4 à 5 mois lorsqu’il est conservé entre 2 et 8°C. Il est destiné à des applications de recherche en biochimie, enzymologie et études métaboliques nécessitant une alcool déshydrogénase de levure caractérisée.