Alcohol Dehydrogenase Lyophilized ADHL

L’alcool déshydrogénase de levure (EC 1.1.1.1) est une métalloenzyme tétramérique contenant quatre atomes de zinc étroitement associés à sa structure protéique. Elle catalyse les réactions d’oxydoréduction impliquant des alcools et des aldéhydes en présence de cofacteurs nicotinamide adénine dinucléotide (NAD⁺/NADH). Le pH optimal dépend du sens de la réaction enzymatique : l’oxydation de l’éthanol présente un optimum entre pH 8,6 et 9,0, tandis que la réduction de l’acétaldéhyde est plus favorable à un pH proche de 7,0. L’activité enzymatique est définie comme la quantité d’enzyme réduisant une micromole de NAD par minute à 25°C, pH 8,8. La préparation ADHL est obtenue par double cristallisation et fournie sous forme de poudre lyophilisée. Elle doit être conservée à -20°C et demeure stable pendant 4 à 5 mois lorsqu’elle est maintenue entre 2 et 8°C. Cette enzyme est utilisée en biochimie pour l’étude des mécanismes d’oxydoréduction, les essais enzymatiques couplés au NAD/NADH, les analyses cinétiques et les travaux de recherche en métabolisme des alcools.