Amino Acid DAOFF

La D-Amino Acid Oxidase (EC 1.4.3.3) est une flavoprotéine isolée du rein porcin. L’enzyme est obtenue sous forme d’un complexe cristallin stable avec le benzoate, à partir duquel les formes holo- et apoenzyme peuvent être préparées. Le benzoate est facilement échangeable avec un substrat. En présence d’oxygène moléculaire, l’enzyme catalyse la désamination oxydative des D-acides aminés selon la réaction suivante : RCHNH₂COOH + O₂ + H₂O → RCOCOOH + NH₃ + H₂O₂ La préparation DAOFF est chromatographiquement purifiée et fournie sous forme de poudre lyophilisée. L’enzyme est sensible à la dénaturation physique et doit être reconstituée et manipulée avec précaution. La stabilité est assurée pendant plusieurs mois à 2–8°C sous forme sèche lyophilisée. En solution, l’enzyme reste stable à forte concentration protéique à 2–8°C. Une concentration de 1,4 × 10⁻⁵ M en FAD prévient la perte d’activité lors de la dilution.