Amino Acid LAO

La L-Amino Acid Oxidase (EC 1.4.3.2) est isolée à partir du venin de Crotalus adamanteus. Il s’agit d’une glycoprotéine hétérodimérique constituée de deux sous-unités d’environ 70 kDa. Trois isoenzymes électrophorétiquement distinctes peuvent être observées, résultant de différentes combinaisons des sous-unités. L’holoenzyme contient approximativement deux moles de FAD par mole d’enzyme. L’enzyme catalyse la désamination oxydative de nombreux L-acides aminés en présence d’oxygène moléculaire, générant l’α-cétoacide correspondant, de l’ammoniac et du peroxyde d’hydrogène. Elle est absolument spécifique des isomères L. L’activité enzymatique est définie comme la quantité d’enzyme oxydant une micromole de L-leucine par minute à 25°C, pH 7.6. En termes de stabilité, l’enzyme est stable en solution pendant 6 à 12 mois à 2–8°C. La présence de substrat et l’absence d’oxygène augmentent la stabilité à température élevée. Une inactivation réversible peut être observée après incubation à 38°C en tampon phosphate pH 7.5. Une inactivation réversible lors de la congélation a également été rapportée. Le produit ne doit pas être congelé. La préparation est fournie sous forme de solution aqueuse contenant du toluène comme conservateur. Le stockage recommandé est à 2–8°C.