Carboxypeptidase B COBC

La Carboxypeptidase B (COBC) est une exopeptidase pancréatique d’origine porcine catalysant l’hydrolyse des acides aminés basiques en position C-terminale des polypeptides. Elle clive spécifiquement la lysine, l’arginine et l’ornithine terminales. Fournie sous forme de solution chromatographiquement purifiée, elle est adaptée aux applications de séquençage protéique, de modification post-traductionnelle contrôlée et d’analyses structurales nécessitant une spécificité C-terminale précise.
1.

SPÉCIFICITÉ C-TERMINALE

Hydrolyse sélective des résidus basiques (Lys, Arg, Orn) en position C-terminale des polypeptides.

2.

PURETÉ CONTRÔLÉE

Préparation chromatographiquement purifiée avec taux résiduels de chymotrypsine et trypsine ≤ 0,02 %.

3.

FORMAT EN SOLUTION

Fourni en solution dans 100 mM chlorure de sodium, prêt à l’emploi après adaptation aux conditions expérimentales.

Description

La Carboxypeptidase B est une exopeptidase issue du pancréas porcin (EC 3.4.17.2) de masse moléculaire 34,5 kDa. Elle catalyse l’hydrolyse des acides aminés basiques lysine, arginine et ornithine à l’extrémité C-terminale des polypeptides. Son pH optimal est de 7,9. L’enzyme est compétitivement inhibée par l’arginine, la lysine et l’ornithine. Elle n’est pas inhibée par le di-isopropylfluorophosphate (DFP) mais est inhibée par des agents chélateurs de métaux tels que le 1,10-phénanthroline. La préparation COBC est chromatographiquement purifiée et fournie en solution dans 100 mM de chlorure de sodium. Les contaminations résiduelles en chymotrypsine et trypsine sont ≤ 0,02 %. Définition d’unité : une unité hydrolyse une micromole d’hippuryl-L-arginine par minute à 25°C, pH 7,65.
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Caractéristiques

Marque WORTHINGTON
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