Carboxypeptidase B COBPMS

La Carboxypeptidase B (EC 3.4.17.2), issue de pancréas porcin, est une métalloprotéase exopeptidasique catalysant l’hydrolyse des acides aminés basiques à l’extrémité C-terminale des peptides et protéines. Elle agit spécifiquement sur les résidus lysine, arginine et ornithine. L’enzyme présente un poids moléculaire d’environ 34,5 kDa et un pH optimal de 7,9. Elle est compétitivement inhibée par ses substrats naturels (arginine, lysine et ornithine). Contrairement à certaines sérine protéases, elle n’est pas inhibée par le di-isopropylfluorophosphate (DFP), mais son activité est inhibée par des agents chélateurs des ions métalliques tels que la 1,10-phénanthroline. L’unité d’activité est définie comme la quantité d’enzyme hydrolysant une micromole d’hippuryl-L-arginine par minute à 25°C, pH 7,65. La préparation Worthington (code COBC, remplaçant l’ancien code COBPMS) est chromatographiquement purifiée et fournie en solution dans 100 mM de chlorure de sodium. Les contaminations résiduelles en chymotrypsine et trypsine sont ≤ 0,02 %. Le produit doit être conservé à -20°C et nécessite un transport avec pack réfrigérant.