Chymotrypsin Alpha CDS

La chymotrypsine alpha est une sérine endopeptidase issue du pancréas bovin (EC 3.4.21.1). Elle catalyse l’hydrolyse des liaisons peptidiques en reconnaissant préférentiellement les résidus aromatiques L-tyrosine, L-phénylalanine et L-tryptophane. Elle agit également sur les amides et esters des acides aminés sensibles et peut hydrolyser des liaisons impliquant des résidus leucyle, méthionyle, asparaginyle et glutamyle. La préparation CDS est obtenue par purification chromatographique selon la procédure décrite par Yapel et collaborateurs (J. Amer. Chem. Soc., 88, 2573, 1966). Elle est fournie sous forme de poudre lyophilisée. L’enzyme est stable plusieurs années sous forme sèche lorsqu’elle est conservée à 2–8°C et protégée de l’humidité. En solution, elle présente une stabilité de plusieurs jours à pH 3,0. L’unité d’activité est définie comme la quantité d’enzyme qui hydrolyse une micromole de benzoyl-L-tyrosine éthyl ester par minute à 25°C, pH 7,8, en présence de calcium. Cette préparation est destinée aux applications de protéolyse en biochimie, caractérisation structurale des protéines et travaux de recherche nécessitant une activité chymotrypsique contrôlée.