Chymotrypsin Alpha CDTLCK

La chymotrypsine alpha (EC 3.4.21.1) est une endopeptidase à sérine issue du pancréas bovin. Elle catalyse préférentiellement l’hydrolyse des liaisons peptidiques impliquant les résidus L-tyrosine, L-phénylalanine et L-tryptophane. Elle agit également sur les amides et esters d’acides aminés sensibles, ainsi que sur les résidus leucyl, méthionyl, asparaginyl et glutamyl. La référence CDTLCK correspond à une chymotrypsine alpha trois fois cristallisée, traitée au TLCK (1-chloro-3-tosylamido-7-amino-2-heptanone) afin d’inhiber l’activité trypsine résiduelle. Après traitement, l’enzyme est dialysée contre 1 mM HCl pour éliminer les produits d’autolyse et les contaminants de faible poids moléculaire. Elle est ensuite fournie sous forme de poudre lyophilisée dialysée. L’activité enzymatique est définie par l’hydrolyse d’un micromole de benzoyl-L-tyrosine éthyl ester par minute à 25°C, pH 7,8, en présence de calcium. Le produit est stable plusieurs jours en solution à pH 3,0 et conserve sa stabilité pendant plusieurs années sous forme sèche lorsqu’il est conservé entre 2 et 8°C. Il doit être protégé de l’humidité.