Chymotrypsinogen A CGC

Le Chymotrypsinogen A est le précurseur inactif (zymogène) de l’alpha-chymotrypsine. D’origine pancréatique bovine, il est activé par la trypsine pour générer la forme enzymatiquement active. L’enzyme résultante est une sérine endopeptidase qui catalyse préférentiellement l’hydrolyse des liaisons peptidiques impliquant les L-isomères de la tyrosine, de la phénylalanine et du tryptophane. Elle agit également sur les amides et esters d’acides aminés susceptibles et peut hydrolyser des liaisons impliquant des résidus leucyle, méthionyle, asparaginyle et glutamyle. La préparation CGC est cinq fois cristallisée et décrite comme électrophorétiquement homogène. Elle est fournie sous forme de poudre lyophilisée dialysée. L’activité intrinsèque du zymogène est ≤ 0,55 %, indiquant un niveau minimal d’activation spontanée. L’activité enzymatique après activation est définie par l’hydrolyse d’un micromole de benzoyl-L-tyrosine éthyl ester par minute à 25°C, pH 7.8, en présence de calcium. Une activité de 45 unités par mg selon cette définition correspond à 10 000 unités en densité optique ou 1 330 unités NF par mg en utilisant l’ATEE comme substrat. Une unité BTEE équivaut à 29,5 unités USP/NF. Ce produit est destiné à un usage en recherche, notamment pour les études d’activation enzymatique, les analyses de spécificité protéolytique et les applications nécessitant un contrôle précis de l’initiation de l’activité enzymatique.