Clostripain (Endoproteinase-Arg-C) CP

La Clostripain (Endoproteinase-Arg-C) est une protéase cystéine à deux chaînes isolée de Clostridium histolyticum. Elle est associée aux préparations de collagénase issues de cette source bactérienne. L’enzyme présente une spécificité élevée pour la liaison peptidique du côté carboxyle des résidus arginine, ce qui en fait un outil adapté aux applications de fragmentation protéique ciblée. Son activité enzymatique requiert la présence d’ions calcium et est activée par des agents réducteurs tels que le dithiothréitol, la cystéine ou d’autres composés contenant des groupements sulfhydryles. Elle est inhibée par les agents oxydants, certains cations divalents (Co2+, Cu2+, Cd2+) ainsi que par les ions métalliques lourds. Les anions citrate, borate et Tris présentent un effet inhibiteur plus faible. L’unité d’activité est définie comme la quantité d’enzyme hydrolysant une micromole de N-benzoyl-L-arginine éthyl ester par minute à 25°C, pH 7,6, en présence de dithiothréitol. La préparation CP est chromatographiquement purifiée, dialysée, pré-activée et fournie sous forme de poudre lyophilisée. Elle est conservée entre 2 et 8°C.