Albumin Nuclease-Free BSANF

Albumine sérique bovine non acétylée, traitée pour éliminer les activités exonucléase, endonucléase, ribonucléase et protéase. Cette préparation est destinée aux applications de biologie moléculaire et de biochimie nécessitant une protéine porteuse ou stabilisante exempte d’activités enzymatiques parasites susceptibles d’altérer les acides nucléiques ou les protéines. Elle est fournie sous forme de solution concentrée en glycérol, adaptée aux protocoles sensibles aux contaminations nucléasiques.
1.

ÉLIMINATION DES NUCLÉASES

Produit testé pour l’absence d’activités exonucléase, endonucléase, ribonucléase et protéase, adapté aux réactions impliquant ADN ou ARN.

2.

HAUTE INTÉGRITÉ PROTÉIQUE

≥ 90 % de l’albumine intacte déterminée par SDS-PAGE, malgré un traitement de décontamination enzymatique.

3.

FORMAT PRÊT À L’EMPLOI

Solution aqueuse à 50 mg/ml en 50 % glycérol, permettant une utilisation directe en dilution ou comme agent stabilisant.

Description

Albumin, Nuclease-Free (BSANF) est une albumine sérique bovine (BSA) non acétylée, issue de sérum bovin et soumise à un procédé spécifique visant à éliminer les activités exonucléase, endonucléase, ribonucléase et protéase. Ce traitement permet l’obtention d’une protéine adaptée aux applications expérimentales dans lesquelles la présence d’enzymes résiduelles pourrait compromettre l’intégrité des acides nucléiques ou des protéines cibles. Le produit peut présenter une proportion limitée de fragments issus du traitement, toutefois ≥ 90 % du matériau correspond à de l’albumine intacte selon analyse par SDS-PAGE Worthington-Neutral-Protease-Di… . Cette caractérisation garantit une intégrité structurale majoritaire compatible avec un usage comme agent stabilisant. BSANF est recommandé comme protéine porteuse ou stabilisante dans les réactions enzymatiques, les dilutions d’enzymes sensibles, ainsi que comme protéine ballast lors de précipitations, lorsque l’absence de nucléases et de protéases est requise.
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Caractéristiques

Marque WORTHINGTON
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